Съдържание

• Съдържание: Разлика между хемоглобина и миоглобина
• Сравнителна диаграма
• Какво е хемоглобин?
• Какво е миоглобин?
• Основни разлики
• заключение

Ключовата разлика между хемоглобина и миоглобина е, че хемоглобинът се намира в червените кръвни клетки и той има тетрамерна структура, докато миоглобинът се намира в мускулите и има мономерна структура.

И хемоглобинът, и миоглобинът са протеини, които имат способността за пренасяне на кислород. Тъй като основната функция и на двата протеина е еднаква, но те имат много разлики в тях. Хемоглобинът присъства в червените кръвни клетки. Миоглобинът се намира главно в мускулните клетки.

Хемоглобинът се състои от верига на хема и глобин. Освен това Heme се състои от желязо и протопорфирин. Структурата на хемоглобина е тетрамерна. Две от неговите полипептидни вериги са алфа вериги и две бета вериги. Докато структурата на миоглобина е мономерна. Съдържа единична полипептидна верига. Миоглобинът е съставен от хема и четири пиролови пръстена, които са свързани чрез метинови мостове.

Хемоглобинът също се пише като Hb, докато миоглобинът се пише като Mb. Ключовата роля на хемоглобина е да прехвърля кислорода към клетките на цялото тяло, когато кръвта циркулира в тялото. Докато миоглобинът доставя кислород само на мускулите. Миоглобинът пренася кислород от хемоглобина до митохондриите на мускулната клетка и този кислород се използва за производството на енергия в процеса на дишане. Хемоглобинът има по-голям афинитет към въглеродния окис, отколкото кислорода, докато миоглобинът няма афинитет към СО. Хемоглобинът може да се свързва и с CO2, NO и водородни йони.

Функциите на хемоглобина могат да бъдат описани като; придава червен цвят на кръвта поради наличието на желязо. Той е носител на кислород и CO2. Той изигра ролята на физиологично активен катаболит. Поддържа pH на кръвта. Той също играе роля в метаболизма на RBC. Функциите на миоглобина могат да бъдат описани като; тя има способността да съхранява кислорода, което кара мускула да работи по-ефективно. Освен това помага на тялото при анаеробни ситуации и при гладуване. Миоглобинът също играе роля в регулирането на телесната температура. Централният метал и в двата протеина е желязото и в двата са глобуларни протеини. Лигандът и на двата протеина е кислород. Видовете хемоглобин са Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, ембрионален хемоглобин, фетален хемоглобин и гликозилиран хемоглобин. Миоглобинът не се разделя допълнително на видове.

Съдържание: Разлика между хемоглобина и миоглобина

• Сравнителна диаграма
• Какво е хемоглобин?
• Какво е миоглобин?
• Основни разлики
• заключение

Сравнителна диаграма

основа	хемоглобин	миоглобин
дефиниция	Това е протеин, който се намира в червените кръвни клетки и има способност за пренасяне на кислород.	Това е протеин, който се намира в мускулните клетки. Освен това има капацитет за пренасяне на кислород.
композиция	Той е съставен от вериги хем и глобин. Освен това Heme се състои от желязо и протопорфирин.	Той е съставен от хема и четири пиролови пръстена, които са прикрепени от метинови мостове.
Полипептидни вериги	Две от неговите полипептидни вериги са алфа, а две са бета.	Съдържа единична полипептидна верига.
Тип структура	Има тетрамерна структура.	Има мономерна структура.
Способност за свързване и съхранение	Той има способността да свързва кислород, но не може да съхранява кислород.	Може да свързва и също така да съхранява кислород.
Подтипове	Видовете хемоглобин са Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, ембрионален хемоглобин, фетален хемоглобин и гликозилиран хемоглобин.	Миоглобинът не се разделя допълнително на подтипове.
Централен метал и лиганд	Централният метал е атом, а лигандът е кислород.	Централният метал е атомно желязо, а лигандът е кислород.
Сравнение с други газове	Той има повече афинитет към CO от кислорода. Може също така да се свързва с CO2, NO и водородни йони.	Той има способността да се свързва само с кислород.
функция	Той транспортира кислород в цялото тяло, когато кръвта циркулира.	Той пренася кислород от хемоглобина до митохондриите на мускулната клетка. Този кислород се използва при аеробно дишане.
Други функции	Други функции са, тя дава червен цвят на кръвта поради наличието на кислород. Освен това допринася за метаболизма на RBC. Те също играят ролята на физиологично активни катаболити. Хемоглобинът също помага за поддържане на pH на кръвта.	Една от важните му функции е да съхранява кислорода за мускулни функции. Помага и при анаеробни условия и при гладуване. също така допринася за поддържане на температурата на тялото.

Какво е хемоглобин?

Хемоглобинът е вид протеин, който се намира в RBCs и има кислородоносимост. Има тетрамерна структура и кълбовидна форма. Състои се от верига хем и глобин. Освен това Heme се състои от желязо и протопорфирин. Всяка алфа единица допълнително се състои от 144 остатъка, докато всяка бета единица допълнително се състои от 146 остатъка. Ключовата роля на хемоглобина е да транспортира кислород в цялото тяло, когато се осъществява кръвообращението. Той има повече афинитет към CO от кислорода. Това е причината за „мълчаливата смърт“ на лицата, които спят в помещения, когато газовите нагреватели остават включени през нощта. Може също така да се свързва с CO2, NO и водородни йони. Хемоглобинът дава характерен червен цвят на кръвта поради наличието на кислород. Той също играе роля в метаболизма на червените кръвни клетки. Той помага за поддържане на pH на кръвта. Те са активни катаболити. Накратко, хемоглобинът също се изписва като Hb. Нормалният диапазон на хемоглобина за мъжете е 13 до 16 mg на dl, докато нормалният диапазон за жените е 12 до 14 mg на dl. Недостигът на хемоглобин се нарича анемия. Кривата му на свързване с кислород е сигмоидният тип.

Какво е миоглобин?

Миоглобинът също е протеин, който се намира в мускулните клетки и освен това има капацитет за пренасяне на кислород. Той също има кълбовидна форма, но е мономерен протеин. Съдържа само полипептидна верига. Съдържа желязо и четири пиролови пръстена, които са прикрепени от метинови мостове. Свързва се с кислорода по-плътно и здраво. Той няма свързваща способност с други газове. Кривата му на свързване с кислород е хиперболичният тип. Накратко се изписва и като Mb. Централният му атом също е желязо, подобно на хемоглобина, а лигандът е кислород. Неговото допълнително качество е, че не само се свързва с кислород, но и може да го съхранява, което помага на тялото в условията, когато снабдяването с кислород е недостатъчно. Той поема кислород от хемоглобина и го пренася в митохондриите на мускулната клетка, където се използва при аеробно дишане. Освен това помага на организма при регулиране на температурата. Помага и по време на състоянието на глад.

Основни разлики

1. Хемоглобинът е свързващ кислород протеин, който се намира в RBCs, докато миоглобинът също е протеин, който има способността за пренасяне на кислород, но се намира в мускулите.
2. Хемоглобинът има тетрамерна структура, докато миоглобинът има мономерна структура.
3. Миоглобинът също може да съхранява кислород, но хемоглобинът не може да го съхранява.
4. Хемоглобинът има допълнителни подтипове, важният тип от които са Hb A1, Hb A2 и Hb f. Миоглобинът няма други подтипове.
5. Хемоглобинът има две алфа вериги и две бета вериги, докато миоглобинът има една полипептидна верига.
6. Хемоглобинът също има афинитет към някои други газове като CO, CO2 и NO и др. Докато миоглобинът няма афинитет към други газове.

заключение

И хемоглобинът, и миоглобинът са протеини, които имат способността за пренасяне на кислород. И двете имат разлики в структурата и функциите си. За студентите по биология е важно да знаят тези разлики. В горната статия научихме подробно за хемоглобина и миоглобина.